Informace

19.2: Enzymy - biologie


Učební cíle

  1. Definujte nebo popište následující:
    1. metabolismus
    2. katabolická reakce
    3. anabolická reakce
    4. enzym
    5. Podklad
    6. apoenzym
    7. haloenzym
    8. kofaktor (koenzym)
  2. Uveďte, jak jsou enzymy schopné urychlit rychlost chemických reakcí.
  3. Stručně popište zobecněnou reakci enzym-substrát, uveďte funkci aktivního místa enzymu a popište, jak je enzym schopen urychlit chemické reakce.
  4. Uveďte čtyři charakteristiky enzymů.
  5. Uveďte, jak následující ovlivňují rychlost enzymatické reakce.
    1. koncentrace enzymu
    2. koncentrace substrátu
    3. teplota
    4. pH
    5. koncentrace soli
  6. Uveďte, jak chemikálie, jako je chlor, jód, jodofory, rtuť a ethylenoxid, inhibují nebo zabíjejí bakterie.
  7. Uveďte, jak vysoká teplota a nízká teplota působí na bakterie.

Aby mikroorganismy žily, rostly a rozmnožovaly se, procházejí řadou chemických změn. Mění živiny, aby mohly vstoupit do buňky, a mění je, jakmile vstoupí, aby syntetizovaly části buněk a získaly energii. Metabolismus se týká všech organizovaných chemických reakcí v buňce. Reakce, při nichž se chemické sloučeniny štěpí, se nazývají katabolické reakce, zatímco reakce, při nichž se syntetizují chemické sloučeniny, se nazývají anabolické reakce. Všechny tyto reakce jsou pod kontrolou enzymů.

Enzymy jsou látky přítomné v buňce v malých množstvích, které fungují tak, že urychlují nebo katalyzují chemické reakce. Na povrchu enzymu je obvykle malá štěrbina, která funguje jako aktivní místo nebo katalytické místo, na které se může vázat jeden nebo dva specifické substráty. (Cokoli, s čím se enzym normálně kombinuje, se nazývá substrát.) Vazba substrátu na enzym způsobí, že flexibilní enzym mírně změní svůj tvar procesem nazývaným indukovaná fit za vzniku tempore meziproduktu nazývaného komplex enzym-substrát (obrázek ( PageIndex {1} )).

Enzymy zrychlují rychlost chemických reakcí, protože snižují energii aktivace, energii, která musí být dodávána, aby molekuly na sebe reagovaly (obrázek ( PageIndex {2} )). Enzymy snižují energii aktivace vytvářením komplexu enzym-substrát, který umožňuje tvorbu a uvolňování produktů enzymové reakce (obrázek ( PageIndex {3} )).

Mnoho enzymů vyžaduje k jejich reakci neproteinový kofaktor. V tomto případě se proteinová část enzymu, nazývaná apoenzym, spojí s kofaktorem a vytvoří celý enzym nebo haloenzym (obrázek ( PageIndex {3} )). Některé kofaktory jsou ionty, jako je Ca++, Mg++a K.+; dalšími kofaktory jsou organické molekuly zvané koenzymy, které slouží jako nosiče chemických skupin nebo elektronů. NAD+, NADP+FAD a koenzym A (CoA) jsou příklady koenzymů.

Charakteristika enzymů

Chemicky jsou enzymy obecně globulární proteiny. (Některé molekuly RNA zvané ribozymy mohou být také enzymy. Ty se obvykle nacházejí v jaderné oblasti buněk a katalyzují štěpení molekul RNA). Enzymy jsou katalyzátory, které rozkládají nebo syntetizují složitější chemické sloučeniny. Umožňují chemické reakce probíhat dostatečně rychle, aby podpořily život. Enzymy zrychlují rychlost chemických reakcí, protože snižují energii aktivace, energii, která musí být dodávána, aby molekuly na sebe reagovaly. Cokoli, s čím se enzym normálně kombinuje, se nazývá substrát. Enzymy jsou velmi účinné. Enzym obecně může typicky katalyzovat 1 až 10 000 molekul substrátu za sekundu. Enzymy jsou v buňce přítomny pouze v malých množstvích, protože se během jejich reakce nemění. a jsou velmi specifické pro svůj substrát. Obecně pro každou specifickou chemickou reakci existuje jeden specifický enzym.

Enzymová aktivita

Aktivitu enzymu ovlivňuje řada faktorů, včetně:

  • Koncentrace enzymu: Za předpokladu, že je k dispozici dostatečná koncentrace substrátu, zvýšení koncentrace enzymu zvýší rychlost reakce enzymu.
  • Koncentrace substrátu: Při konstantní koncentraci enzymu a při nižších koncentracích substrátů je limitujícím faktorem koncentrace substrátu. Jak se koncentrace substrátu zvyšuje, rychlost reakce enzymu se zvyšuje. Při velmi vysokých koncentracích substrátu se však enzymy nasytí substrátem a vyšší koncentrace substrátu nezvyšuje reakční rychlost.
  • Teplota: Každý enzym má optimální teplotu, při které funguje nejlépe. Vyšší teplota obecně vede ke zvýšení aktivity enzymu. Jak teplota stoupá, zvyšuje se molekulární pohyb, což má za následek další molekulární srážky. Pokud však teplota stoupne nad určitý bod, teplo denaturuje enzym, což způsobí, že denaturací vodíkových vazeb ztratí svůj trojrozměrný funkční tvar. Studená teplota naopak zpomaluje aktivitu enzymů snížením pohybu molekul.
  • PH: Každý enzym má optimální pH, které pomáhá udržovat jeho trojrozměrný tvar. Změny pH mohou denaturovat enzymy změnou náboje enzymu. Tím se mění iontové vazby enzymu, které přispívají k jeho funkčnímu tvaru.
  • Koncentrace soli: Každý enzym má optimální koncentraci soli. Změny v koncentraci soli mohou také denaturovat enzymy.

Některé vztahy mezi bakteriálními enzymy a používáním dezinfekčních prostředků a extrémních teplot ke kontrole bakterií.

  1. Mnoho dezinfekčních prostředků, jako je chlor, jód, jodofory, rtuť, dusičnan stříbrný, formaldehyd a ethylenoxid, inaktivují bakteriální enzymy a tím blokují metabolismus.
  2. Vysoké teploty, jako je autoklávování, vaření a pasterizace, denaturují bílkoviny a enzymy.
  3. Nízké teploty, jako je chlazení a zmrazování, zpomalují nebo zastavují enzymatické reakce.

Souhrn

  1. Enzymy jsou látky přítomné v buňce v malých množstvích, které fungují tak, že urychlují nebo katalyzují chemické reakce, takže se vyskytují dostatečně rychle na podporu života.
  2. Na povrchu enzymu je typicky malá štěrbina, která funguje jako aktivní místo nebo katalytické místo, na které se může vázat jeden nebo dva specifické substráty.
  3. Cokoli, s čím se enzym normálně kombinuje, se nazývá substrát.
  4. Vazba substrátu na enzym způsobí, že flexibilní enzym mírně změní svůj tvar procesem nazývaným indukovaná fit za vzniku dočasného meziproduktu nazývaného komplex enzym-substrát.
  5. Enzymy zrychlují rychlost chemických reakcí, protože snižují energii aktivace, energii, která musí být dodávána, aby molekuly na sebe reagovaly.
  6. Mnoho enzymů vyžaduje k jejich reakci neproteinový kofaktor. V tomto případě se proteinová část enzymu, nazývaná apoenzym, spojí s kofaktorem a vytvoří celý enzym nebo haloenzym.
  7. Některé kofaktory jsou ionty, jako je Ca++, Mg++a K.+; další kofaktory jsou organické molekuly zvané koenzymy, které slouží jako nosiče chemických skupin nebo elektronů. NAD+, NADP+FAD a koenzym A (CoA) jsou příklady koenzymů.
  8. Chemicky jsou enzymy obecně globulární proteiny. Některé molekuly RNA zvané ribozymy mohou být také enzymy, obvykle fungující k štěpení molekul RNA.
  9. Enzymy jsou v buňce přítomny pouze v malých množstvích, protože se během svých reakcí nemění a jsou vysoce specifické pro svůj substrát.
  10. Aktivitu enzymu ovlivňuje řada faktorů, včetně koncentrace enzymu, koncentrace substrátu, teploty, pH a koncentrace soli.

Enzymy

Veškerá energie v živých organismech pocházela ze Slunce.

Enzymy jsou složené, globulárně tvarované proteinové katalyzátory, které urychlují reakce, aniž by byly vyčerpány.

Příklady katabolických enzymů:
– Pepsin – štěpí proteiny na peptidy
– Amyláza – štěpí škrob na maltózu
– Lipase – štěpí tuky na mastné kyseliny a glycerol

Příklady anabolických enzymů:
– Bramborová fosforyláza – vyrábí škrob z glukózy
– DNA polymeráza – vytváří DNA ze svých stavebních bloků (nukleotidů)

Teorie aktivního místa působení enzymu

Všechny enzymy mají Aktivní stránky kde se enzym spojuje s jeho specifický substrát.

Definice:

  • Aktivní stránky: oblast enzymu, kde vstupuje substrát a mění se na produkt (produkty).
  • Specifičnost: označuje schopnost enzymu reagovat pouze s jedním substrátem.
  • Podklad: látka, na kterou působí enzym.
  • Produkt: látka, která vzniká působením enzymu.

Teorie aktivního místa zahrnuje dva modely působení enzymů:

Model zámku a klíče

  1. Enzym má tuhý tvar
  2. The Podklad vstupuje do aktivního místa enzymu a těsně přiléhá, ​​podobně jako se klíč vejde do zámku
  3. An komplex enzym-substrát se tvoří
  4. Substrát se změní na produkt (y)
  5. Produkty opouštějí aktivní web

Indukovaný model

  1. Podklad vstupuje na aktivní web
  2. Enzym mírně mění svůj tvar, aby přijal substrát
  3. An komplex enzym-substrát se tvoří
  4. Substrát se změní na produkt (y)
  5. Produkty opouštějí aktivní místo a enzym se vrací do původního tvaru

Faktory ovlivňující funkci enzymu

pH a teplota jsou dvě důležité podmínky prostředí, které ovlivňují rychlost působení enzymů. Všechny enzymy mají optimální pH a optimální teplotu, při které je jejich aktivita maximální.

Optimální aktivita enzymu

PH

  • pH se týká úrovně kyselosti nebo zásaditosti kapaliny/roztoku.
  • Enzymy jsou ovlivněny pH, protože kyseliny a zásady mohou ovlivnit tvar enzymu.
  • Většina enzymů má pH, při kterém fungují nejlépe, nazývané optimální pH.
  • Optimální pH pro většinu enzymů přítomných u zvířat je pH 7,4.
  • Některé živočišné enzymy mají optimální pH 2 (např. Pepsin v žaludku).

Teplota

  • Teploty prostředí ovlivňují enzymy, protože velmi teplé nebo horké teploty mohou způsobit, že enzym změní tvar.
  • Chladnější teploty obvykle nezmění tvar enzymů a#8211 pouze zpomalí jejich aktivitu.
  • Všechny enzymy mají optimální teplotu –, při které fungují nejlépe.
  • Většina lidských enzymů funguje nejlépe při teplotě 37 ° C.
  • Rostlinné enzymy fungují nejlépe mezi teplotami 10 - 30 ° C, v závislosti na jejich přirozeném prostředí.

Celosvětový trh s enzymy, soupravami a soupravami pro ampulární soupravy molekulární biologie by měl do roku 2026 dosáhnout 29,7 miliardy USD z 15,3 miliardy USD v roce 2021 při CAGR 14,2%

během prognózovaného období. Rostoucí počet projektů genomu spojený se snižováním nákladů na genetickou analýzu pomáhá rozvíjet výzkum v různých oblastech, jako je léčba nemocí, personalizovaná medicína a mikrobiální genetika.

New York, 7. června 2021 (GLOBE NEWSWIRE) - Reportlinker.com oznamuje vydání zprávy & quot; Molekulární biologické enzymy & amp; soupravy & amp; reagencie Trh podle produktu, aplikace, koncového uživatele a regionu - globální předpověď do roku 2026 & quot - https: // www .reportlinker.com/p05144556/? utm_source = GNW
Tyto procesy vyžadují použití různých enzymů a činidel molekulární biologie, a proto se očekává, že budou hnacím motorem trhu s enzymy a soupravami a soupravami a ampéry molekulární biologie. Faktory, jako jsou omezené úhrady za genetické testování, však pravděpodobně brání růstu tohoto trhu.

Segment reagencií souprav a ampérů představoval během prognózovaného období nejvyšší míru růstu na trhu enzymů molekulární biologie a souprav a amp činidel podle produktů
Trh molekulárně biologických enzymů a souprav a amp činidel je rozdělen na enzymy a soupravy a činidla. Segment reagencií souprav a amp činil v roce 2020 největší podíl 85,9% na globálním trhu s enzymy a soupravami amp činidel a ampulí. Velký podíl v tomto segmentu lze přičíst především opakovanému nákupu těchto produktů na jedno použití. Očekává se také, že tento segment poroste nejvyšším tempem díky širokému uplatnění farmaceutických a amp biotechnologických společností.

Největší podíl měl segment polymerázové řetězové reakce (PCR)
Na základě aplikací je globální trh molekulárně biologických enzymů a souprav a amp činidel rozdělen na polymerázovou řetězovou reakci (PCR), sekvenování, klonování, epigenetiku, restrikční štěpení, syntetickou biologii a další aplikace (mutageneze, transkripce in vitro a molekulární značení a zesilovače detekce).
Segment polymerázové řetězové reakce (PCR) představoval v roce 2020 největší podíl na trhu s enzymy a soupravami molekulárních biologií a souprav a amp činidel, a to především kvůli nízkým nákladům na vybavení PCR, rozsáhlému používání vybavení PCR většinou koncových uživatelů a rostoucí využití PCR pro molekulárně diagnostické testy v nemocnicích a na klinikách.

Asia Pacific: Nejrychleji rostoucí region na trhu molekulárně biologických enzymů a souprav a amp činidel
Trh s enzymy, soupravami a soupravami & ampéry pro molekulární biologii je rozdělen na Severní Ameriku, Evropu, Asii a Tichomoří, RoW. Očekává se, že trh molekulárně biologických enzymů a souprav a amp činidel v oblasti Asie a Tichomoří bude v prognózovaném období růst na nejvyšší CAGR.

Růst na trhu APAC je poháněn rostoucím zájmem vlády o biomedicínský a biotechnologický průmysl, přítomností bioklastrů v Indii a Číně a rostoucím outsourcingem činností klinického výzkumu do asijských zemí.

Primární rozhovory provedené pro tuto zprávu lze kategorizovat následovně:
• Podle respondenta: strana nabídky- 80% a strana poptávky 20%
• Podle označení: úroveň C - 25%, úroveň D - 20%a další - 55%
• Podle regionu: Severní Amerika -50%, Evropa -20%, Asie -Pacifik -20%, RoW -10%

Seznamy společností uvedených ve zprávě:
• Thermo Fisher (USA)
• Merck (Německo)
• Illumina (USA)
• QIAGEN (Nizozemsko)
• New England Biolabs (USA)
• Promega (USA)
• Agilent (USA)
• Roche (Švýcarsko)
• Takara Bio (Japonsko)
• Bio Basic (Kanada)
• Jena Bioscience (Německo)
• Zdroje molekulární biologie (USA)
• Bio-Rad Laboratories Inc. (USA)
• Zymo Research Corporation (USA)
• Integrated DNA Technologies Inc. (USA)
• LGC Biosearch Technologies (Spojené království)
• NZYTech (Portugalsko) Lucigen Corporation (USA)
• MoBiTec GmbH (Německo)
• Genekam Biotechnology (Německo)
• Aldevron (USA) Randox (Severní Irsko)
• ADS Biotec Inc. (USA)
• Hangzhou Matridx Biotechnology Co. Ltd. (Čína)
• Goldsite Diagnostics Inc. (Čína)

Pokrytí výzkumu:
Tato zpráva poskytuje podrobný obraz o trhu s enzymy a soupravami & ampéry s činidly molekulární biologie a jejím cílem je odhadnout velikost a budoucí růstový potenciál trhu napříč různými segmenty, jako je koncový uživatel služby a region.

Zpráva také obsahuje hloubkovou konkurenční analýzu klíčových hráčů na trhu spolu s profily jejich společnosti, nejnovější vývoj a klíčové tržní strategie.

Hlavní výhody nákupu přehledu:
Zpráva pomůže lídrům trhu/nově vstupujícím subjektům tím, že jim poskytne nejbližší přibližné údaje o příjmech pro celkový trh s enzymy, soupravami a soupravami ampérů a jejich podsegmenty molekulární biologie a také pomůže zúčastněným stranám lépe porozumět konkurenčnímu prostředí a získat lepší přehled o lépe umístit své podnikání a vytvořit vhodné strategie uvedení na trh.

Tato zpráva umožní zúčastněným stranám porozumět tepu trhu a poskytne jim informace o klíčových hnacích silách trhu, omezeních, trendech, příležitostech a výzvách.
Přečtěte si celou zprávu: https://www.reportlinker.com/p05144556/?utm_source=GNW

O Reportlinkeru
ReportLinker je oceněné řešení pro průzkum trhu. Reportlinker vyhledává a organizuje nejnovější průmyslová data, takže získáte veškerý potřebný průzkum trhu - okamžitě na jednom místě.


19.2: Enzymy - biologie

Látka, která napomáhá chemické reakci, se nazývá a katalyzátora nazývají se molekuly, které katalyzují biochemické reakce enzymy. Většina enzymů jsou proteiny a plní kritický úkol urychlení chemických reakcí uvnitř buňky. Většina reakcí kritických pro živou buňku probíhá za normálních teplot příliš pomalu na to, aby byla buňka k něčemu užitečná. Bez enzymů k urychlení těchto reakcí by život nemohl přetrvávat. Enzymy urychlují tyto reakce tak, že se navážou na molekuly reaktantů a drží je takovým způsobem, aby procesy rozkládání a vytváření chemických vazeb probíhaly snadněji.

Je důležité si uvědomit, že enzymy se nemění, zda je reakce exergonická (spontánní) nebo endergonická. Důvodem je, že nemění množství energie přítomné v reakčních složkách nebo produktech. Snižují pouze aktivační energii potřebnou k pokračování reakce (Obrázek 1). Aktivační energie je množství energie potřebné k pokračování reakce. Zahřívání chemické reakce dodává energii, která může poskytnout potřebnou aktivační energii. Zahřívání chemických reakcí na teplotu, při které budou probíhat, však není pro buňky možností. Buňky místo toho používají enzymy, které působí snížením energie potřebné k uskutečnění reakce.

Enzym se nezmění reakcí, kterou katalyzuje. Jakmile je jedna reakce katalyzována, je enzym schopen účastnit se dalších reakcí. Buňky nemusí vytvářet nový enzym pokaždé, když chtějí provést konkrétní chemickou reakci.

Obrázek 1 Enzymy snižují aktivační energii reakce, ale nemění volnou energii reakce.

Chemické reaktanty, na které se enzym váže, se nazývají enzymy substráty. V závislosti na konkrétní chemické reakci může existovat jeden nebo více substrátů. V některých reakcích se jeden substrát reagujícího činidla rozkládá na více produktů. V jiných se mohou dva substráty spojit a vytvořit jednu větší molekulu. Dvě reakční složky mohou také vstoupit do reakce a obě se modifikují, ale ponechávají reakci jako dva produkty. Místo v enzymu, kde se substrát váže, se nazývá enzym Aktivní stránky. Na aktivním webu dochází k „akci“. Protože jsou enzymy proteiny, existuje v aktivním místě jedinečná kombinace postranních řetězců aminokyselin. Každý postranní řetězec se vyznačuje jinými vlastnostmi. Mohou být velké nebo malé, slabě kyselé nebo zásadité, hydrofilní nebo hydrofobní, kladně nebo záporně nabité nebo neutrální. Unikátní kombinace postranních řetězců vytváří v aktivním místě velmi specifické chemické prostředí. Toto specifické prostředí je vhodné pro vazbu na jeden konkrétní chemický substrát (nebo substráty).

Obrázek 2 Substrát se váže na enzym v aktivním místě. Kredit: Induced Fit Model Stephjc wikimedia veřejná doména.

Vědci si po mnoho let mysleli, že vazba enzym-substrát probíhá jednoduchým způsobem „zámek a klíč“. Tento model tvrdil, že enzym a substrát do sebe dokonale zapadají v jednom okamžitém kroku. Současný výzkum však podporuje model s názvem indukovaná fit (Obrázek 4). Model indukovaného přizpůsobení se rozšiřuje na modelu typu zámek a klíč popisem dynamičtější vazby mezi enzymem a substrátem. Když se enzym a substrát spojí, jejich interakce způsobí mírný posun ve struktuře enzymu, který vytvoří ideální vazebné uspořádání mezi enzymem a substrátem.

Když enzym váže svůj substrát, vzniká komplex enzym-substrát. Tento komplex snižuje aktivační energii reakce a podporuje její rychlý postup jedním z několika možných způsobů:

  • Na základní úrovni enzymy podporují chemické reakce, které zahrnují více než jeden substrát, spojením substrátů v optimální orientaci pro reakci.
  • Enzymy podporují reakci svých substrátů vytvořením optimálního prostředí v aktivním místě pro reakci. Chemické vlastnosti, které vyplývají z konkrétního uspořádání aminokyselin v aktivním místě, vytvářejí dokonalé prostředí pro reakci specifických substrátů enzymu.
  • Komplex enzym-substrát může také snížit aktivační energii narušením struktury vazby, takže je snazší ji zlomit.
  • Nakonec mohou enzymy také snížit aktivační energie účastí na samotné chemické reakci. V těchto případech je důležité mít na paměti, že po dokončení reakce se enzym vždy vrátí do původního stavu.

Jednou z charakteristických vlastností enzymů je, že zůstávají nakonec nezměněny reakcemi, které katalyzují. Poté, co enzym katalyzuje reakci, uvolní svůj produkt (produkty) a může katalyzovat novou reakci.

Obrázek 4 Model indukovaného přizpůsobení je úpravou modelu typu zámek a klíč a vysvětluje, jak enzymy a substráty během přechodového stavu podléhají dynamickým modifikacím, aby se zvýšila afinita substrátu k aktivnímu místu.

Zdálo by se ideální mít scénář, ve kterém by všechny enzymy organismu existovaly v hojném množství a fungovaly optimálně za všech buněčných podmínek, ve všech buňkách, za všech okolností. Různé mechanismy však zajišťují, aby se tak nestalo. Buněčné potřeby a podmínky se neustále liší od buňky k buňce a mění se v rámci jednotlivých buněk v průběhu času. Požadované enzymy žaludečních buněk se liší od enzymů tukových zásobních buněk, kožních buněk, krvinek a nervových buněk. Buňka trávicích orgánů navíc mnohem těžší zpracovává a rozkládá živiny v době, která těsně následuje po jídle, ve srovnání s mnoha hodinami po jídle. Jak se tyto buněčné nároky a podmínky liší, musí se měnit i množství a funkčnost různých enzymů.

Vzhledem k tomu, že rychlosti biochemických reakcí jsou řízeny aktivační energií a enzymy snižují a určují aktivační energie pro chemické reakce, relativní množství a fungování různých enzymů v buňce nakonec určují, jaké reakce budou probíhat a jakou rychlostí. Toto stanovení je v buňkách přísně kontrolováno. V určitých buněčných prostředích je aktivita enzymu částečně řízena faktory prostředí, jako je pH, teplota, koncentrace soli a v některých případech kofaktory nebo koenzymy.

Enzymy mohou být také regulovány způsoby, které buď podporují nebo snižují aktivitu enzymů. Existuje mnoho druhů molekul, které inhibují nebo podporují funkci enzymů, a různé mechanismy, kterými to dělají.

  • V některých případech enzymové inhibice je molekula inhibitoru dostatečně podobná substrátu, že se může vázat na aktivní místo a jednoduše blokovat substrát ve vazbě.
  • V jiných případech se molekula inhibitoru váže na enzym v jiném místě, než je aktivní místo, nazývané alosterické místo, ale přesto dokáže blokovat vazbu substrátu na aktivní místo.
  • Existují aktivátory i inhibitory. Aktivátory se vážou na místa na enzymu vzdálená od aktivního místa, což vyvolává konformační změnu, která zvyšuje afinitu aktivního místa (míst) enzymu k jeho substrátu (substrátům) (Obrázek 5).

Mnoho enzymů nepracuje optimálně, nebo dokonce vůbec, pokud nejsou vázány na jiné specifické neproteinové pomocné molekuly. Mohou se spojit buď dočasně prostřednictvím iontových nebo vodíkových vazeb, nebo trvale silnějšími kovalentními vazbami. Vazba na tyto molekuly podporuje optimální tvar a funkci příslušných enzymů. Dva příklady těchto typů pomocných molekul jsou kofaktory a koenzymy. Kofaktory jsou anorganické ionty, jako jsou ionty železa a hořčíku. Koenzymy jsou pomocné organické molekuly, které mají základní atomovou strukturu tvořenou uhlíkem a vodíkem. Stejně jako enzymy se tyto molekuly účastní reakcí, aniž by se samy měnily, a nakonec jsou recyklovány a znovu použity. Vitaminy jsou zdrojem koenzymů. Některé vitamíny jsou prekurzory koenzymů a jiné působí přímo jako koenzymy. Vitamín C je přímým koenzymem pro více enzymů, které se podílejí na budování důležité pojivové tkáně, kolagenu. Funkce enzymů je proto částečně regulována množstvím různých kofaktorů a koenzymů, které mohou být dodávány stravou organismu nebo v některých případech produkovány organismem.


Mechanismus účinku enzymu

Ve většině chemických reakcí existuje energetická bariéra, kterou je nutné překonat, aby reakce proběhla. Tato bariéra brání samovolné degradaci komplexních molekul, jako jsou proteiny a nukleové kyseliny, a je tedy nezbytná pro zachování života. Když jsou v buňce vyžadovány metabolické změny, musí být některé z těchto komplexních molekul rozebrány a tato energetická bariéra musí být překonána. Teplo by mohlo poskytnout další potřebnou energii (nazývanou aktivační energie), ale nárůst teploty by buňku zabil. Alternativou je snížení úrovně aktivační energie pomocí katalyzátoru. To je role, kterou hrají enzymy. Reagují se substrátem za vzniku přechodného komplexu - „přechodného stavu“ - který vyžaduje méně energie, aby reakce pokračovala. Nestabilní meziprodukt se rychle rozkládá za vzniku reakčních produktů a nezměněný enzym může volně reagovat s jinými molekulami substrátu.

Na substrát se váže pouze určitá oblast enzymu, nazývaná aktivní místo. Aktivním místem je drážka nebo kapsa vytvořená skládacím vzorem proteinu. Tato trojrozměrná struktura spolu s chemickými a elektrickými vlastnostmi aminokyselin a kofaktorů v aktivním místě umožňuje, aby se na místo navázal pouze konkrétní substrát, čímž se určuje specificita enzymu.

Syntéza a aktivita enzymu je také ovlivněna genetickou kontrolou a distribucí v buňce. Některé enzymy nejsou produkovány určitými buňkami a jiné se tvoří pouze v případě potřeby. Enzymy se v buňce nenacházejí vždy jednotně, často jsou rozděleny do jader, na buněčnou membránu nebo do subcelulárních struktur. Rychlost syntézy a aktivity enzymů je dále ovlivněna hormony, neurosekrecemi a dalšími chemikáliemi, které ovlivňují vnitřní prostředí buňky.


DMCA stížnost

Pokud se domníváte, že obsah dostupný prostřednictvím Webových stránek (definovaný v našich Podmínkách služby) porušuje jedno nebo více vašich autorských práv, upozorněte nás na to písemným oznámením („Oznámení o porušení autorských práv“) obsahujícím níže popsané informace určenému agent uvedený níže. Pokud Varsity Tutors podnikne kroky v reakci na Oznámení o porušení autorských práv, pokusí se v dobré víře kontaktovat stranu, která takový obsah zpřístupnila, prostřednictvím nejnovější e -mailové adresy (pokud existuje), kterou tato strana poskytla Varsity Tutors.

Vaše oznámení o porušení povinnosti může být předáno straně, která obsah zpřístupnila, nebo třetím stranám, jako je ChillingEffects.org.

Vezměte prosím na vědomí, že budete odpovědní za škody (včetně nákladů a poplatků za právní zastoupení), pokud věcně nepravdivě uvedete, že produkt nebo aktivita porušuje vaše autorská práva. Pokud si tedy nejste jisti, že obsah umístěný na webových stránkách nebo na něj odkazovaný web porušuje vaše autorská práva, měli byste nejprve zvážit kontaktování právního zástupce.

Chcete -li podat oznámení, postupujte takto:

Musíte zahrnout následující:

Fyzický nebo elektronický podpis vlastníka autorských práv nebo osoby oprávněné jednat jejich jménem Identifikace autorských práv, u nichž bylo prohlášeno porušení, Popis povahy a přesného umístění obsahu, o kterém tvrdíte, že porušuje vaše autorská práva, v postačující detail umožňující Varsity Tutors najít a pozitivně identifikovat tento obsah, například požadujeme odkaz na konkrétní otázku (nejen název otázky), která obsahuje obsah a popis, která konkrétní část otázky - obrázek, odkaz, text atd. - vaše stížnost se týká vašeho jména, adresy, telefonního čísla a e -mailové adresy a vašeho prohlášení: (a) že v dobré víře věříte, že použití obsahu, o kterém tvrdíte, že porušuje vaše autorská práva, je není povoleno zákonem ani vlastníkem autorských práv nebo zástupcem takového vlastníka (b) že všechny informace obsažené ve vašem oznámení o porušení jsou přesné, a (c) pod trestem křivé přísahy, že jste buď vlastník autorských práv nebo osoba oprávněná jednat jejich jménem.

Svou stížnost zašlete našemu určenému zástupci na adresu:

Charles Cohn Varsity Tutors LLC
101 S. Hanley Rd, Suite 300
St. Louis, MO 63105


Co jsou to enzymy?

Enzymy jsou vysoce selektivní katalyzátory, které výrazně zrychlují rychlost reakcí, takže urychlují, jak rychle reakce probíhá. Většina enzymů jsou proteiny, ale byly objeveny některé katalytické molekuly RNA, takže existují molekuly RNA, které budou katalyzovat reakce a pomohou je urychlit stejným způsobem, jakým tyto proteiny budou, takže oba fungují jako enzymy.

v enzymatické reakce, molekuly na začátku procesu jsou známé jako substráty. Během reakce se tyto substráty přeměňují na různé molekuly známé jako produkty. Na konci reakce se enzym nezmění.

Enzym možná bude muset trochu změnit tvar, aby se navázal na substrát a dokončil reakci, ale samotný enzym se nezmění. Nezmění se na různé produkty, nebude větší ani menší, zůstane nezměněn.

Enzymy působí snížením aktivační energie reakce, což drasticky zkracuje reakční dobu. Pokud byste museli vybudovat veškerou energii, abyste normálně dokončili reakci, trvalo by to opravdu dlouho. Kdykoli enzym pracuje na reakci, snižuje aktivační energii a reakce probíhá mnohem rychleji.

Ve skutečnosti hodně našich metabolické procesy by nebylo dost rychlé na to, aby udrželo život bez tamních enzymů, aby urychlilo reakce. Enzymy jsou pro své substráty vysoce specifické. To znamená, že každý enzym se váže pouze se specifickými substráty, které odpovídají jeho aktivnímu místu.

Každý enzym má aktivní místo, zde máme náš enzym, který vám dá příklad. Tato oblast by byla aktivním místem, (takže zde i zde) je tato otevřená oblast v celkovém tvaru enzymu aktivním místem a každý enzym má aktivní místo a pouze substráty podobného tvaru, které by byly schopné vejde se tam a spojí se, aniž by enzym příliš změnil tvar, bude schopen se s tímto enzymem přizpůsobit a dokončit reakci.

Toto by byl váš substrát a právě zde by substrát přišel do styku s enzymem. Zde můžete vidět, že se enzym a substrát spojily a nyní vytvořily komplex enzym-substrát, a můžete vidět, že enzym trochu změnil tvar, aby se na tento substrát navázal.

Potom v této další fázi máte komplex enzym-produkt, kde se substrát začal přeměňovat na dvě různé molekuly a navzájem se oddělovat. Potom v této poslední části váš enzym zůstane nezměněn a produkty, dvě oddělené molekuly, na které byl substrát přeměněn, enzym opustí.

Můžete vidět, že enzym zůstal nezměněn a substrát byl přeměněn na dva samostatné produkty. Procházením této fáze se sníží aktivační energie reakce. Enzymy mohou být ovlivněny inhibitory, což jsou molekuly, které snižují aktivitu enzymů, a mohou být ovlivněny aktivátory, což jsou molekuly, které zvyšují aktivitu enzymů.

Pokud máte enzymy, které zvyšují rychlost reakce nebo snižují potřebnou aktivační energii, inhibitory tento proces zpomalí a aktivátory tento proces zrychlí. Tam, kde enzym působí na chemickou reakci, mohou tyto další molekuly také interferovat s chemickou reakcí a buď ji urychlit, nebo zpomalit.

Hlavní věcí, kterou je třeba si na enzymech pamatovat, je, že se jedná o vysoce selektivní katalyzátory, které zvýší rychlost reakce snížením potřebné aktivační energie a nakonec zůstanou nezměněny.


DMCA stížnost

Pokud se domníváte, že obsah dostupný prostřednictvím Webových stránek (definovaný v našich Podmínkách služby) porušuje jedno nebo více vašich autorských práv, upozorněte nás na to písemným oznámením („Oznámení o porušení autorských práv“) obsahujícím níže popsané informace určenému agent uvedený níže. Pokud Varsity Tutors podnikne kroky v reakci na Oznámení o porušení autorských práv, pokusí se v dobré víře kontaktovat stranu, která takový obsah zpřístupnila, prostřednictvím nejnovější e -mailové adresy (pokud existuje), kterou tato strana poskytla Varsity Tutors.

Vaše oznámení o porušení povinnosti může být předáno straně, která obsah zpřístupnila, nebo třetím stranám, jako je ChillingEffects.org.

Vezměte prosím na vědomí, že budete odpovědní za škody (včetně nákladů a poplatků za právní zastoupení), pokud věcně nepravdivě uvedete, že produkt nebo aktivita porušuje vaše autorská práva. Pokud si tedy nejste jisti, že obsah umístěný na webových stránkách nebo na něj odkazovaný web porušuje vaše autorská práva, měli byste nejprve zvážit kontaktování právního zástupce.

Chcete -li podat oznámení, postupujte takto:

Musíte zahrnout následující:

Fyzický nebo elektronický podpis vlastníka autorských práv nebo osoby oprávněné jednat jejich jménem Identifikace autorských práv, u nichž bylo prohlášeno porušení, Popis povahy a přesného umístění obsahu, o kterém tvrdíte, že porušuje vaše autorská práva, v postačující detail umožňující Varsity Tutors najít a pozitivně identifikovat tento obsah, například požadujeme odkaz na konkrétní otázku (nejen název otázky), která obsahuje obsah a popis, která konkrétní část otázky - obrázek, odkaz, text atd. - vaše stížnost se týká vašeho jména, adresy, telefonního čísla a e -mailové adresy a vašeho prohlášení: (a) že v dobré víře věříte, že použití obsahu, o kterém tvrdíte, že porušuje vaše autorská práva, je není autorizován zákonem ani vlastníkem autorských práv nebo zástupcem takového vlastníka (b) že všechny informace obsažené ve vašem oznámení o porušení jsou přesné, a (c) pod trestem křivé přísahy, že jste buď vlastník autorských práv nebo osoba oprávněná jednat jejich jménem.

Svou stížnost zašlete našemu určenému zástupci na adresu:

Charles Cohn Varsity Tutors LLC
101 S. Hanley Rd, Suite 300
St. Louis, MO 63105


Enzymy

Všechny enzymy jsou globulární proteiny se specifickou terciární strukturou, které katalyzují metabolické reakce ve všech živých organismech. To znamená, že urychlují chemické reakce, ale nejsou ‘ použity-up ’ jako součást reakce.

Enzymy jsou relativně velké molekuly, skládající se ze stovek aminokyselin, které jsou zodpovědné za udržování specifické terciární struktury enzymu. Každý enzym má specifický tvar aktivního místa, udržovaný specifickou celkovou terciární strukturou. Terciární struktura proto nesmí být měněna.

(b) uvést, že účinek enzymu může být intracelulární nebo extracelulární

Dochází k působení extracelulárních enzymů mimo buňka, která produkuje protein. Například některé enzymy v zažívacích systémech jsou extracelulární, protože se uvolňují z buněk, které je tvoří, do potravy v prostorech trávicí soustavy.

Dochází k působení intracelulárních enzymů uvnitř buňka, která produkuje enzym. Například některé enzymy v zažívacích systémech se nacházejí v cytoplazmě buněk nebo jsou připojeny k buněčným membránám a reakce probíhá uvnitř buňky.

c) pomocí diagramů popsat mechanismus účinku molekul enzymu s odkazem na specificitu, aktivní místo, hypotézu zámku a klíče, hypotézu indukované fit, komplex enzym-substrát, komplex enzym-produkt a snížení aktivace energie.

Aktivační energie je minimální úroveň energie potřebná k umožnění reakce. Enzymy působí snížením aktivační energie reakcí. To znamená, že reakce mohou probíhat rychle při teplotách mnohem nižších než je bod varu, protože k reakci je zapotřebí méně energie.

d) popsat a vysvětlit účinky pH, teploty, koncentrace enzymu a koncentrace substrátu na aktivitu enzymu

e) popsat, jak lze experimentálně zkoumat účinky pH, teploty, koncentrace enzymu a koncentrace substrátu na aktivitu enzymu

f) vysvětlit účinky kompetitivních a nekompetitivních inhibitorů na rychlost reakcí řízených enzymy s odkazem na reverzibilní i nereverzibilní inhibitory

Inhibitor enzymu je jakákoli látka nebo molekula, která nějakým způsobem zpomaluje rychlost reakce řízené enzymem ovlivněním molekuly enzymu.

Reverzibilní inhibitory jsou inhibitory, které se na krátkou dobu vážou na aktivní místo a poté odcházejí. Odstranění inhibitoru z reagující směsi ponechá molekuly enzymu neovlivněné.

Ireverzibilní inhibitory jsou inhibitory, které se trvale vážou na molekulu enzymu. Jakékoli molekuly enzymu vázané inhibičními molekulami jsou účinně denaturovány.

(g) explain the importance of cofactors and coenzymes in enzyme controlled reactions

A cofactor is any substance that must be present to ensure enzyme-controlled reactions can take place at the appropriate rate. Some cofactors are part of the enzymes (prosthetic groups) others affect the enzyme on a temporary basis (coenzymes and inorganic ion cofactors).

(h) state that metabolic poisons may be enzyme inhibitors, and describe the action of one named poison

(i) state that some medicinal drugs work by inhibiting the activity of enzymes


Allosteric Enzymes: Properties and Mechanism | Mikrobiologie

In this article we will discuss about the properties and mechanisms of action of allosteric enzymes.

Properties of Allosteric Enzymes:

Allosteric or Regulatory enzymes have multiple subunits (Quaternary Structure) and multiple active sites. Allosteric enzymes have active and inactive shapes differing in 3D structure. Allosteric enzymes often have multiple inhibitor or activator binding sites involved in switching between active and inactive shapes.

Allosteric enzymes have characteristic “S”-shaped curve for reaction rate vs. substrate concentration. Proč? Because the substrate binding is “Cooperative.” And the binding of first substrate at first active site stimulates active shapes, and promotes binding of second substrate.

A modulator is a me­tabolite, when bound to the allosteric site of an enzyme, alters its kinetic characteristics. The modulators for allosteric enzyme may be ei­ther stimulatory or inhibitory. A stimulator is often the sub­strate itself. The regulatory enzymes for which substrate and modulator are identical are called homo-tropic.

When the modulator has a structure different then the substrate, the enzyme is called heterotropic. Some enzymes have more then one modulators. The allosteric enzymes also have one or more regulatory or aliosteric sites for binding the modulator. Enzymes with several modulators generally have different specific binding sites for each (Fig. 12.15).

The sigmoid curve is given by homo-tropic enzymes in which the substrate also serve as a positive (stimulator) modu­lator (12.16). Curve for the non-regulatory enzymes is hy­perbolic, as also predicted by the Michaelis-Menten equa­tion, whereas allosteric en­zymes do not show Michaelis- Menten relationship because their kinetic behaviour is greatly altered by variation in the concentration of modula­tors.

Mechanism of Action of Allosteric Enzymes:

Two general models for the inter-conversion of inactive and active forms of allosteric enzymes have been proposed:

(a) Simple sequential model:

This model was proposed by Koshland Jr. in the year 1966. According to this theory, the aliosteric enzyme can exist in only two conformational changes individually. Consider an aliosteric enzyme consisting of two identical subunits, each containing an active site (Fig. 12. 17A).

The T (tense) form has low affinity and the R (relaxed) form has high affinity for substrate. In this model, the binding of substrate to one of the subunits induces a T → R transition in that subunit but not in the other subunits.

(b) Concerted or Symmetry Model:

This model was proposed by Jacques Monod and his colleagues in 1965. According to them, an allosteric enzyme can exist in still two conformations, active and relaxed or inactive form.

All subunits are either in the active form or all are in inactive form. Every substrate molecule that binds with enzyme increases the probability of transition from the inactive to the active site. The effect of allosteric activators and inhibitors can be explained quite easily by this model.

An allosteric inhibitor binds preferably to the T form whereas an allosteric activator binds to the R form (Fig. 12.17B). An allosteric inhibitor shifts The R → T conformational equilibrium towards T. Whereas an allosteric activator shifts it toward R.

The result is that an allosteric activator increases the binding to substrate of the enzyme, whereas an allosteric inhibitor decreases substrate binding (Fig. 12.18). Symmetry is conserved in this model but not in the sequential model.


Podívejte se na video: Chapter: Processes in Genetic Technology (Leden 2022).